研究内容摘要
天然生物体利用蛋白质创造出了坚固的生物粘附材料，如微生物和藤壶中形成的生物膜和淀粉样蛋白斑。在这些情况下，β-折叠片堆叠被认为是一个关键特征，与蛋白质的界面粘附密切相关。本文中，我们通过提出一个α-螺旋介导的蛋白质界面粘附模型，对这一众所周知的认知提出了挑战。以牛血清白蛋白（BSA）作为模型蛋白质，我们发现BSA中二硫键的减少会导致未折叠的BSA形成无规卷曲，进而将α-螺旋拖拽至固/液界面（SLI）聚集。随后，α-螺旋中的疏水残基暴露并突破SLI的水合层，随后亲水性和疏水性残基随机沉积以实现界面粘附。因此，第一层组装层富含α-螺旋二级结构，然后通过分子间二硫键得到加强，并进一步启动逐步分层蛋白质组装。在此过程中，β-折叠片堆叠以逐渐演化的方式从α-螺旋中转变而来。这一发现为蛋白质界面粘附后可能形成以β-折叠片为特征的淀粉样蛋白提供了有价值的线索。此外，蛋白质α-螺旋介导的界面粘附模型的发现，为制备具有明确层数的蛋白质纳米薄膜提供了一种独特策略，该薄膜在各种基材上展现出坚固且可调的粘附性，并具有良好的耐酸、耐碱、耐有机溶剂、耐超声波和耐胶带剥离性能。 本页依据已公开发表信息和站内作品图整理，展示论文题目、期刊和 DOI 等可公开信息，不展示客户姓名、未公开实验数据和未授权细节。
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